A Hsp90 humana e suas isoformas estão dentre as moléculas mais investigadas como alvos terapêuticos para o tratamento de doenças como o câncer, por sua participação na regulação de uma ampla variedade de processos que corroboram para o comportamento maligno da doença, sendo absolutamente fundamentais para que essa se desenvolva. O alvo inicial do projeto foi investigar o comportamento das isoformas alfa e beta da Hsp90 humana, em interação com um de seus inibidores clássicos, o EGCG, fazendo isso sob as perspectivas estrutural e funcional. Entretanto apenas parte do objetivo foi alcançado com a produção das proteínas recombinantes humanas   Hsp90α e Hsp90β, processo que envolveu a expressão heteróloga das proteínas em E. coli e sua purificação por cromatografia líquida. Os plasmídeos contendo o cDNA da Hsp90α e da Hsp90β humanas foram transformados E. coli BL21(DE3) seguindo protocolos já padronizados pelo grupo de pesquisa para a expressão heteróloga. Após lise mecânico-enzimática, as amostras foram purificadas por técnicas de cromatografia de afinidade a metal imobilizado e cromatografia de exclusão molecular (gel filtração). A eficiência dos métodos (expressão, lise e etapas da purificação) foi verificada por eletroforese em gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) e a determinação da concentração das proteínas por medidas espectrofotométricas. A expressão heteróloga das proteínas foi eficiente, com a produção de amostras solúveis e com bom rendimento. Os processos de purificação das proteínas também foi efetivo resultando em amostras puras e homogêneas, também com bom rendimento. Ainda que tenham sido realizados alguns experimentos iniciais de interação não houve repetição em tempo do término da vigência do projeto. Os ensaios de interação deveram ocorrer futuramente dentro do grupo de pesquisa.